Modeladores da proteína celular rendem um NobelO Prêmio Nobel de química de 2009 será dividido entre três pesquisadores que nas últimas duas décadas estudaram detalhadamente ─ ao nível atômico ─ a função do ribossomo como aglutinador de proteínas.
O prêmio será igualmente dividido entre o biofísico Venkatraman Ramakrishnan, do Laboratório de Biologia Molecular MRC em Cambridge, Inglaterra, o bioquímico Thomas Steitz, da Yale University, e a bióloga molecular Ada Yonath, do Instituto Weizmann de Ciência, em Rehovot, Israel, pelo seu trabalho na utilização de cristalografia de raios X para obter imagens precisas em escala atômica do ribossomo ─ a máquina produtora de proteínas em todas as células com núcleo procriadoras de vida.
Segundo Mans Ehrenberg, biólogo da universidade de Uppsala, Estocolmo, Suécia, o trabalho dos pesquisadores se refere a modelos da estrutura do ribossomo em resolução tão alta que é possível visualizar seus detalhes atômicos.
Esse imageamento é possível graças à cristalografia de raios X. Por essa técnica, o feixe incide sobre um cristal preenchido com ribossomos, criando uma figura de difração que revela aspectos internos (detectadas por câmaras CCD). Yonath mostrou ser isso possível construindo cristais preenchidos com ribossomos de bactérias que gostam de calor e archeas que tem afinidade com sal. O cristal é estabilizado ao ser submetido a temperaturas muito baixas.
Steitz produziu as primeiras imagens de alta resolução do ribossomo em 1998, refinando a técnica até chegar ao nível dos detalhes atômicos. Posteriormente, Ramakrishnan revelou que o ribossomo garante a precisão não só monitorando a estabilidade das ligações entre aminoácidos que junta em proteínas, mas também usando uma “régua” para verificar a geometria das ligações. “É possível obter uma precisão ordens de grandeza melhor”, explica Ehrenberg, ou um erro em cada 100 mil aminoácidos ligados.
Yonath é a quarta mulher a receber um Prêmio Nobel de química e a primeira desde 1964, quando Dorothy Hodgkin venceu por seu trabalho com cristalografia de raios X em penicilina e colesterol.
Além de revelar um dos processos mais importantes que possibilitam a vida, o trabalho também permite um estudo atômico detalhado sobre o funcionamento dos antibióticos. Aproximadamente metade dos antibióticos ataca ribossomos patógenos; assim, entender como as drogas se encaixam nos ribossomos e alteram seu funcionamento correto pode levar à descoberta de novos antibióticos que ajudem a impulsionar a maré crescente de cepas resistentes a antibióticos.
“Ao iniciar essa pesquisa nos anos 70, entendi que enveredava por um caminho muito importante da vida”, comenta Yonath. “Agora estamos investigando ligação por ligação, em busca de novos antibióticos. Isso é muito importante porque a resistência está aumentando e, cada vez mais, os antibióticos se tornam menos úteis e eficazes”.
O prêmio será igualmente dividido entre o biofísico Venkatraman Ramakrishnan, do Laboratório de Biologia Molecular MRC em Cambridge, Inglaterra, o bioquímico Thomas Steitz, da Yale University, e a bióloga molecular Ada Yonath, do Instituto Weizmann de Ciência, em Rehovot, Israel, pelo seu trabalho na utilização de cristalografia de raios X para obter imagens precisas em escala atômica do ribossomo ─ a máquina produtora de proteínas em todas as células com núcleo procriadoras de vida.
Segundo Mans Ehrenberg, biólogo da universidade de Uppsala, Estocolmo, Suécia, o trabalho dos pesquisadores se refere a modelos da estrutura do ribossomo em resolução tão alta que é possível visualizar seus detalhes atômicos.
Esse imageamento é possível graças à cristalografia de raios X. Por essa técnica, o feixe incide sobre um cristal preenchido com ribossomos, criando uma figura de difração que revela aspectos internos (detectadas por câmaras CCD). Yonath mostrou ser isso possível construindo cristais preenchidos com ribossomos de bactérias que gostam de calor e archeas que tem afinidade com sal. O cristal é estabilizado ao ser submetido a temperaturas muito baixas.
Steitz produziu as primeiras imagens de alta resolução do ribossomo em 1998, refinando a técnica até chegar ao nível dos detalhes atômicos. Posteriormente, Ramakrishnan revelou que o ribossomo garante a precisão não só monitorando a estabilidade das ligações entre aminoácidos que junta em proteínas, mas também usando uma “régua” para verificar a geometria das ligações. “É possível obter uma precisão ordens de grandeza melhor”, explica Ehrenberg, ou um erro em cada 100 mil aminoácidos ligados.
Yonath é a quarta mulher a receber um Prêmio Nobel de química e a primeira desde 1964, quando Dorothy Hodgkin venceu por seu trabalho com cristalografia de raios X em penicilina e colesterol.
Além de revelar um dos processos mais importantes que possibilitam a vida, o trabalho também permite um estudo atômico detalhado sobre o funcionamento dos antibióticos. Aproximadamente metade dos antibióticos ataca ribossomos patógenos; assim, entender como as drogas se encaixam nos ribossomos e alteram seu funcionamento correto pode levar à descoberta de novos antibióticos que ajudem a impulsionar a maré crescente de cepas resistentes a antibióticos.
“Ao iniciar essa pesquisa nos anos 70, entendi que enveredava por um caminho muito importante da vida”, comenta Yonath. “Agora estamos investigando ligação por ligação, em busca de novos antibióticos. Isso é muito importante porque a resistência está aumentando e, cada vez mais, os antibióticos se tornam menos úteis e eficazes”.
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